Hydrophobe Wechselwirkung

Die hydrophoben Wechselwirkungen (Van-der-Waals-Kräfte) beruhen auf der Tatsache, daß unpolare (hydrophobe) Aminosäureseitenketten eine enge Nachbarschaft zueinander bevorzugen und sich dabei in einer wässrigen Umgebung vor allem im Molekülinneren anordnen. Dadurch drängen sie die Wassermoleküle der das Proteinmolekül umgebenden wässrigen Lösung aus dem Inneren des (Protein-)Moleküls heraus.

Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen sind schwache Bindungen. Sie sind mitbestimmend für die chemischen Umsetzungen einer Zelle und werden ständig mit hoher Geschwindigkeit gelöst und wieder neu geknüpft. Sie sind aber auch für die Stabilisierung von großen Makromolekülen verantwortlich.